Shanghai Sonyt Biotechnology Co., Ltd. es uno de los principales fabricantes y proveedores de h-glu-pro-leu-gln-leu-lys-met-oh en China y también admite servicios personalizados. Bienvenido a h-glu-pro-leu-gln-leu-lys-met-oh de nuestra fábrica. Contáctenos para más detalles.
| Descripción | H-Glu-Pro-Leu-Gln-Leu-Lys-Met-OH (EPLQLKM, CAS: 683750-83-6) es un péptido lineal de 7-amino-ácido con la secuencia Glu-Pro-Leu-Gln-Leu-Lys-Met (EPLQLKM), que presenta un grupo amino libre en el extremo N-y un grupo carboxilo libre en el extremo C-. El péptido contiene un ácido glutámico (Glu, ácido), una prolina (Pro, giro conformacional), dos leucinas (Leu, hidrofóbica), una glutamina (Gln, polar), una lisina (Lys, básica) y una metionina (Met, hidrofóbica que contiene azufre), con un punto isoeléctrico general de aproximadamente 9,7, y lleva una carga neta positiva en condiciones de pH fisiológico. El residuo de prolina en la posición 2 introduce un giro conformacional en la cadena principal del péptido, influyendo en la conformación tridimensional general. Las dos leucinas y una metionina proporcionan hidrofobicidad, participando potencialmente en interacciones con bolsas hidrofóbicas de proteínas o membranas lipídicas. Este péptido puede servir como péptido herramienta para estudios de interacción proteína-proteína, como péptido modelo para la investigación de reconocimiento de sustratos enzimáticos o como componente básico para secuencias peptídicas más largas. El residuo de metionina requiere atención para evitar la oxidación (sulfoxidación de metionina) durante el almacenamiento y uso; Se recomienda el almacenamiento bajo protección de gas inerte. |
Tabla de información básica del producto
| Nombre estándar en inglés del producto | Abreviatura/Alias del producto | Etiquetas de función (separadas por comas-) | Estructura central | Fórmula molecular | Masa exacta (Da) | MW promedio (Da) | Forma de sal | Longitud (aa) |
| H-Glu-Pro-Leu-Gln-Leu-Lys-Met-OH | heptapéptido EPLQLKM; Heptapéptido sustrato de MMP | Péptido sustrato de proteasa, sustrato de metaloproteinasa, péptido de ensayo de actividad enzimática, detección de inhibidores enzimáticos | Heptapéptido lineal Glu-Pro-Leu-Gln-Leu-Lys-Se reunió con ácido carboxílico C-terminal libre; Contiene prolina, leucina hidrófoba, lisina cargada positivamente y metionina, que sirven como sustrato de escisión específico para las metaloproteinasas de matriz (MMP). | C₃₈H₆₇N₉O₁₁S | 857.47 | ~857.9 | Péptido libre | 7 |
Solubilidad fisicoquímica y parámetros de almacenamiento
| Código de producto | Apariencia | Almacenamiento-a largo plazo | Almacenamiento a corto-plazo | Estabilidad de la solución | Estabilidad del polvo sólido |
| PEP-EPL07 | polvo blanco | Almacenar a -20 grados, sellado, seco y protegido de la luz, bajo gas inerte. Alicuota para almacenamiento. | Estable durante 1 mes entre 2 y 8 grados en condiciones secas y selladas; Protéjalo del oxígeno durante el envío. | Estable durante 7 días a 4 grados. Soluble en ácido acético diluido, PBS y DMSO. El residuo de metionina es sensible al oxígeno y propenso a la inactivación oxidativa. Evite la exposición prolongada al aire y oxidantes. Enlaces peptídicos propensos a la hidrólisis en condiciones alcalinas fuertes. | Estable durante 2 años a -20 grados, seco, protegido de la luz y bajo gas inerte. |
Descripción funcional
| Código de producto | Resumen breve de la interfaz (para mostrar la lista de búsqueda) | Descripción detallada de la función biológica | Áreas de investigación aplicables (separadas por comas-) | Objetivos / Caminos |
| PEP-EPL07 | Heptapéptido EPLQLKM como sustrato específico para metaloproteinasas MMP | EPLQLKM es un péptido sustrato específico para metaloproteinasas de matriz (MMP-2/MMP-9), que contiene el sitio central de escisión y reconocimiento de MMP. Las MMP activadas lo escinden específicamente para generar fragmentos de producto detectables y se utiliza para ensayos cuantitativos de actividad de MMP, estudios de cinética enzimática, detección de inhibidores de MMP y evaluación de eficacia. | Detección de enzimología e inhibidores, investigación de invasión tumoral, estudio de remodelación de tejidos, ensayo de actividad de proteasa, descubrimiento de fármacos | metaloproteinasas de matriz MMP-2/MMP-9; sitio activo de proteasa; sitio de escisión del enlace peptídico enzimático |
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