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| Descripción | Fmoc-Cys-Asp10 (CAS: 2407782-70-9) es un péptido de 11-aminoácido N-finalmente Fmoc (9-fluorenilmetoxicarbonilo)-protegido con la secuencia Fmoc-Cys-Asp-Asp-Asp-Asp-Asp-Asp-Asp-Asp-Asp-Asp-OH (Fmoc-C-DDDDDDDDDD-OH), compuesto por una cisteína N-terminal (Cys) y 10 residuos consecutivos de ácido aspártico (Asp), con el grupo amino N-terminal protegido por un grupo Fmoc. Características de diseño de Fmoc-Cys-Asp10: (1) 10 residuos de ácido aspártico consecutivos forman un dominio polianiónico fuerte. - Las cadenas laterales del ácido aspártico contienen grupos carboxilo libres (-COOH) que se disocian completamente en grupos carboxilato cargados negativamente (-COO⁻) en condiciones de pH fisiológico, donde 10 Asp proporcionan 10 negativos. cargas, que confieren al péptido una fuerte electronegatividad para fuertes interacciones electrostáticas y unión de coordinación con iones metálicos cargados positivamente (p. ej., Ca²⁺, Mg²⁺, Zn²⁺, Fe³⁺) y moléculas catiónicas; (2) el residuo de cisteína N-terminal (Cys) proporciona un grupo tiol libre (-SH) para la conjugación con superficies de oro, moléculas modificadas con maleimida-u otras moléculas que contienen tiol-, y también puede lograr la dimerización o inmovilización de péptidos mediante la formación de enlaces disulfuro; (3) Grupo protector Fmoc N-terminal - Fmoc es un grupo protector amino comúnmente utilizado en la síntesis de péptidos que se puede eliminar en condiciones básicas suaves (20% piperidina/DMF); Fmoc-Cys-Asp10 puede servir como intermedio de síntesis de péptidos, utilizado como un segmento peptídico pre-sintetizado acoplado directamente a la cadena peptídica en crecimiento en la síntesis de péptidos en fase sólida-(SPPS), evitando el tedioso acoplamiento paso-a-paso de 10 residuos de Asp y mejorando la eficiencia de la síntesis; (4) las secuencias de ácido poliaspártico son motivos de unión mineral-común en proteínas de biomineralización natural (por ejemplo, amelogenina, osteopontina, proteína de seda), que pueden regular la nucleación y el crecimiento de minerales biológicos como la hidroxiapatita (HA) a través de la coordinación de iones carboxil{68}}calcio. Las aplicaciones de Fmoc-Cys-Asp10 incluyen: (1) investigación de mineralización biomimética - como péptido herramienta para estudiar el mecanismo regulador de péptidos polianiónicos sobre la nucleación y el crecimiento de minerales biológicos (hidroxiapatita, carbonato de calcio, sílice); (2) modificación de la superficie del biomaterial - inmovilización a superficies de oro a través de grupos tiol de cisteína o conjugación a superficies de biomaterial a través de grupos carboxilo, mejorando la actividad de biomineralización y la adhesión celular de los materiales; (3) intermedio de síntesis de péptidos - como segmento peptídico Cys-Asp10 pre-sintetizado para la síntesis por condensación de fragmentos de secuencias peptídicas más largas; (4) unión y quelación de iones metálicos - para estudiar la afinidad de unión y la selectividad de los péptidos de ácido poliaspártico por iones metálicos; (5) péptido de control cargado negativamente - que sirve como control cargado negativamente en la investigación de péptidos -penetrantes celulares y péptidos catiónicos. La forma de sal TFA de Fmoc-Cys-Asp10 tiene la fórmula molecular C₆₀H₆₈F₃N₁₁O₃₆S y un peso molecular de 1608,29 Da. Este péptido se almacena como un polvo liofilizado a -20 grados en condiciones secas y protegidas de la luz; el grupo Fmoc es sensible a la luz y requiere atención a la protección de la luz. |
Tabla de información básica del producto
| Nombre estándar en inglés del producto | Abreviatura/Alias del producto | Etiquetas de función (separadas por comas-) | Estructura central | Fórmula molecular | Masa exacta (Da) | MW promedio (Da) | Forma de sal | Longitud (aa) |
| Fmoc-Cys-Asp10 | Fmoc-cisteína protegida-deca-ácido aspártico | Péptido modificado con tiol-, péptido de ácido poli-aspártico, componente básico de la síntesis de péptidos, péptido portador aniónico | Cisteína protegida N-Fmoc-unida a 10 ácidos aspárticos consecutivos; la secuencia aniónica fuerte poli-carboxílica puede unirse a proteínas catiónicas, y el tiol libre de cisteína y el grupo protector Fmoc permiten el alargamiento de la cadena peptídica y la conjugación específica del sitio- | C₅₉H₆₉N₁₃O₃₁S | 1523.4 | ~1524.5 | Péptido libre (protegido por Fmoc-) | 11 |
Solubilidad fisicoquímica y parámetros de almacenamiento
| Código de producto | Apariencia | Almacenamiento-a largo plazo | Almacenamiento a corto-plazo | Estabilidad de la solución | Estabilidad del polvo sólido |
| PEP-FCD10 | polvo blanco | Almacenar a -20 grados, sellado, seco y protegido de la luz, bajo gas inerte. Alicuota para almacenamiento. | Estable durante 1 mes entre 2 y 8 grados en condiciones secas y selladas; Protéjalo del oxígeno durante el envío. | Estable durante 7 días a 4 grados. Soluble en DMF, DMSO y tampones alcalinos diluidos. La secuencia de ácido poli-aspártico tiene una excelente solubilidad en agua. El tiol libre de cisteína es sensible al oxígeno; El grupo protector Fmoc es sensible a condiciones alcalinas fuertes y propenso a la escisión. | Estable durante 2 años a -20 grados, seco, protegido de la luz y bajo gas inerte. |
Descripción funcional
| Código de producto | Resumen breve de la interfaz (para mostrar la lista de búsqueda) | Descripción detallada de la función biológica | Áreas de investigación aplicables (separadas por comas-) | Objetivos / Caminos |
| PEP-FCD10 | Fmoc-cisteína-deca-aspartato como componente básico de la síntesis de péptidos bifuncionales | Fmoc-Cys-Asp10 es un componente básico de la síntesis de péptidos bifuncionales. El grupo protector Fmoc N-terminal se puede utilizar directamente para el alargamiento de la cadena en la síntesis de péptidos en fase sólida-para construir varios péptidos funcionales. El tiol libre de cisteína permite la conjugación química específica del sitio. La fuerte secuencia aniónica de 10 ácidos aspártico consecutivos sirve como portador aniónico para unir proteínas y nanopartículas catiónicas. | Química de síntesis de péptidos, modificación química-específica del sitio, tecnología de conjugación de fármacos, investigación de portadores aniónicos, biomateriales funcionales | sitio reactivo cisteína tiol; Grupo protector de síntesis en fase sólida-Fmoc; secuencia aniónica del ácido aspártico |
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