CAS 2703745-70-2 FFAGLDD (péptido de escisión selectiva MMP9)

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CAS 2703745-70-2 FFAGLDD (péptido de escisión selectiva MMP9)
Detalles
•Nombre del producto: FFAGLDD (péptido de escisión selectiva MMP9)
•N° CAS: 2703745-70-2
•Sinónimos: MMP9-Péptido de escisión selectiva
•Secuencia: Phe-Phe-Ala-Gly-Leu-Asp-Asp (FFAGLDD)
•Número de aminoácidos: 7
•Fórmula molecular: C₃₇H₄₉N₇O₁₂
•Peso molecular: 783,82 Da
•Pureza: HPLC Mayor o igual al 95%
Documentos relacionados: Informes COA/MS/HPLC, Guía de almacenamiento y solubilidad de péptidos
Clasificación del producto
Péptidos de administración de medicamentos
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Descripción

Shanghai Sonyt Biotechnology Co., Ltd. es uno de los principales fabricantes y proveedores de cas 2703745-70-2 ffagldd (péptido de escisión selectiva mmp9) en China y también admite servicios personalizados. Bienvenido a cas 2703745-70-2 ffagldd (péptido de escisión selectiva mmp9) al por mayor a granel de alta calidad de nuestra fábrica. Contáctenos para más detalles.

 

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Descripción FFAGLDD (CAS: 2703745-70-2) es un péptido de 7-amino-ácido con la secuencia Phe-Phe-Ala-Gly-Leu-Asp-Asp (FFAGLDD), una metaloproteinasa de matriz 9 (MMP9, también conocido como gelatinasa B), péptido de escisión selectiva, utilizado para la administración citosólica de doxorrubicina (DOX) para lograr una administración y liberación lenta controlada espaciotemporalmente del fármaco. MMP9 es una endopeptidasa dependiente de zinc-que se expresa altamente en el microambiente tumoral, los sitios inflamatorios y los procesos de remodelación de tejidos, participando en la degradación de la matriz extracelular, la invasión y metástasis tumoral, la angiogénesis y otros procesos patológicos. La secuencia FFAGLDD contiene un motivo específico reconocido y escindido por MMP9, que puede ser escindido por MMP9 en un sitio específico, logrando así una liberación controlada del fármaco con respuesta enzimática. En comparación con el producto #8 (FFAGLDD TFA), este producto está en forma de base libre (sin sal de TFA), adecuado para sistemas experimentales sensibles a TFA. Características de diseño de FFAGLDD: (1) difenilalanina N-terminal (Phe-Phe) - proporciona hidrofobicidad, puede unirse a las bolsas hidrofóbicas del sitio activo de MMP9 y es un elemento clave para el reconocimiento de MMP9; (2) alanina-glicina-leucina intermedia (Ala-Gly-Leu) - constituye la secuencia central del sitio de escisión de MMP9; (3) El ácido diaspártico C-terminal (Asp-Asp) - proporciona carga negativa, regula la solubilidad del péptido y las interacciones electrostáticas con el sitio activo de MMP9. Las aplicaciones de FFAGLDD incluyen: (1) administración de fármacos dirigidos a tumores - - como un conector sensible a enzimas- que conecta fármacos quimioterapéuticos (como la doxorrubicina DOX) con ligandos o nanoportadores dirigidos, que se escinden en condiciones de alta expresión de MMP9 en el microambiente del tumor, logrando una liberación de fármacos controlada espaciotemporalmente; (2) diseño de profármacos - que conjuga fármacos con FFAGLDD para formar profármacos, donde los fármacos activos solo se escinden y liberan en sitios tumorales con alta expresión de MMP9; (3) detección de actividad de MMP9 - construcción de sondas fluorescentes de actividad de MMP9; (4) imágenes de tumores: después del marcado con radionucleidos o tintes fluorescentes, utilizadas para el diagnóstico por imágenes de tumores con alta expresión de MMP9; (5) regulación de la degradación del hidrogel: introducción de FFAGLDD en la red del hidrogel para lograr una degradación que responda a MMP9. La forma de base libre de FFAGLDD es adecuada para aplicaciones biomédicas que requieren evitar residuos de TFA, como experimentos de inyección in vivo y experimentos de cultivo celular.

 

Tabla de información básica del producto

 

Nombre estándar en inglés del producto Abreviatura/Alias ​​del producto Etiquetas de función (separadas por comas-) Estructura central Fórmula molecular Masa exacta (Da) MW promedio (Da) Forma de sal Longitud (aa)
FFAGLDD heptapéptido FFAGLDD; péptido libre de ácido di-aspártico Inhibidor de proteasa, sonda de unión a enzima, estudio de interacción de proteínas, polipéptido ácido Heptapéptido lineal Phe-Phe-Ala-Gly-Leu-Asp-Asp con motivo hidrofóbico de difenilalanina y grupos aniónicos de ácido di-aspártico; Sirve como inhibidor de la proteasa aspártica y sonda de interacción de proteínas. C₃₅H₄₆N₆O₁₁ 730.32 ~730.8 Péptido libre 7

 

Solubilidad fisicoquímica y parámetros de almacenamiento

 

Código de producto Apariencia Almacenamiento-a largo plazo Almacenamiento-a corto plazo Estabilidad de la solución Estabilidad del polvo sólido
PEP-FFA07 polvo blanco Almacenar a -20 grados, sellado, seco y protegido de la luz. Alicuota para almacenamiento. Estable durante 1 mes entre 2 y 8 grados en condiciones secas y selladas; estable para el envío a temperatura ambiente. Estable durante 7 días a 4 grados. El péptido ácido libre es soluble en tampones alcalinos, ácido acético diluido y DMF. Solubilidad en agua limitada de la secuencia del ácido di-aspártico a pH neutro; Solubilidad significativamente mejorada en condiciones alcalinas debido a la disociación de carboxilo. Estable durante 2 años a -20 grados, seco y protegido de la luz.

Descripción funcional

 

Código de producto Resumen breve de la interfaz (para mostrar la lista de búsqueda) Descripción detallada de la función biológica Áreas de investigación aplicables (separadas por comas-) Objetivos / Caminos
PEP-FFA07 Heptapéptido ácido libre FFAGLDD como inhibidor de proteasa y sonda de interacción de proteínas El péptido libre de FFAGLDD es un heptapéptido ácido que contiene dos ácidos aspártico. El motivo hidrófobo de difenilalanina se une a la bolsa hidrófoba de las enzimas objetivo y las cadenas laterales del ácido di-aspártico forman interacciones electrostáticas con el sitio activo de la enzima. Sirve como molécula principal para los inhibidores de la proteasa aspártica y como sonda para estudios de interacción de proteínas. Desarrollo de inhibidores de proteasa, investigación enzimológica y de mecanismos, investigación de enfermedades neurodegenerativas, interacción de proteínas, optimización de fármacos principales Sitio activo de proteasa aspártica; bolsillo de unión al sustrato enzimático; Interacciones electrostáticas e hidrofóbicas.

 

 

 

 

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