Los péptidos antimicrobianos naturales suelen ser polipéptidos básicos pequeños compuestos por más de 30 residuos de aminoácidos; son -solubles en agua y tienen un peso molecular de aproximadamente 4000 Dalton. La mayoría de los péptidos antimicrobianos son termoestables y conservan su actividad incluso después de calentarlos a 100 grados durante 10 a 15 minutos. La mayoría posee un punto isoeléctrico superior a 7 y exhibe fuertes características catiónicas. Además, demuestran una resistencia significativa a la alta fuerza iónica, así como a los extremos de pH. Algunos también poseen la capacidad de resistir la hidrólisis por enzimas como la tripsina o la pepsina.
La investigación actual sugiere que el mecanismo bactericida de los péptidos antimicrobianos implica principalmente atacar la membrana celular bacteriana; alteran la integridad de la membrana y crean poros, provocando la fuga de contenidos intracelulares y la posterior muerte celular. El proceso generalmente comienza con la atracción electrostática hacia la superficie de la membrana bacteriana, seguida de la inserción del extremo C- hidrofóbico en la región hidrofóbica de la membrana, lo que altera la conformación de la membrana. Luego, múltiples péptidos forman canales iónicos dentro de la membrana, lo que provoca la salida de iones específicos y provoca la muerte celular. Otros investigadores proponen que estos péptidos interactúan con proteínas de membrana-causando agregación, inactivación y formación de canales iónicos-alterando así la permeabilidad de la membrana y provocando la muerte; También quedan dudas sobre la existencia de receptores de membrana específicos y los posibles efectos sinérgicos de otros factores. Los mecanismos de acción pueden variar entre las diferentes clases de péptidos antimicrobianos.
